【摘 要】
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近年对分子伴侣蛋白Hsp70作用机制的研究发现,其ATP功能区域X光晶体结构有一个新的钙离子结合区域,这个新的功能区域与Hsp70分子的ADP结合、ATP水解及合成有关.有报道认为,Hs
【机 构】
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上海交通大学第六人民医院中心实验室,复旦大学上海医学院生物化学研究室
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近年对分子伴侣蛋白Hsp70作用机制的研究发现,其ATP功能区域X光晶体结构有一个新的钙离子结合区域,这个新的功能区域与Hsp70分子的ADP结合、ATP水解及合成有关.有报道认为,Hsp70蛋白的NDP激酶样作用,通过形成酸不稳定性自身磷酸化中间体催化γ-磷酸基团在ATP和ADP间传递,组氨酸H89与这个新的区域有密切关系,有可能与Hsp70蛋白形成自身磷酸化中间体有关.本研究运用基因定位诱导突变技术,将89位组氨酸以丝氨酸替代（H89S）,通过比较Hsp70野生型及突变型蛋白的自身磷酸化过程的改变,及
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