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将含禽流感病毒M2蛋白膜外区（M2e）且偶联了鸡IgGFc片段的重组质粒pE332a（＋）的大肠杆菌，用终浓度为0．5mmol／LIPTG在37％下诱导表达，获得了包涵体表达的目的蛋白。Western-blotting试验表明，M2e能与兔抗禽流感H5阳性血清发生反应，且在47kD处出现一条特异性条带，具有良好的免疫学活性．表达产物通过His—Ni2＋柱亲和层析后，得到了较好的纯化效果。本实验为进一步研究M2蛋白的生物学活性、检测方法及通用疫苗的开发奠定了基础。