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目的:通过融合蛋白表达方式将编码人碱性成纤维细胞生长因子(bFGF)cDNA在大肠杆菌DH5α中的表达,为bFGF进一步研究提供材料来源。方法:用多聚酶链反应(PCR)及DNA重组技术将PCR产物克隆到pGEM-5Z载体并测序,然后克隆到表达载体pXH上。结果:转化重组质粒pLX1的大肠杆菌经42℃温控诱导45h,SDS-PAGE分析显示融合蛋白的分子量约35000,薄层扫描分析表明该蛋白占菌体总蛋白量的99%。经FactorXa酶切后得到分子量约为17000的bFGF,其生物学活性ED50为229ng/ml。结论:经PCR方法扩增的bFGF可在大肠杆菌中高效表达,为其进一步结构与功能研究打下基础