【摘 要】
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胰蛋白酶作为一种重要的丝氨酸蛋白酶被广泛应用于食品、医药和皮革等工业领域。本文成功实现了灰色链霉菌来源的胰蛋白编码基因在变铅青链霉菌中的高效活性表达,并对其酶学
【机 构】
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江南大学工业生物技术教育部重点实验室; 江南大学生物工程学院; 江南大学糖化学与生物技术教育部重点实验室; 江南大学粮食发酵工艺与技术国家工程实验室;
【基金项目】
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国家高技术研究发展计划(863计划)(No.2011AA100905);教育部长江学者和创新团队发展计划(No.IRT1135);江苏省优势学科项目;江南大学自主科研计划项目(No.JUSRP111A23)资助~~
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胰蛋白酶作为一种重要的丝氨酸蛋白酶被广泛应用于食品、医药和皮革等工业领域。本文成功实现了灰色链霉菌来源的胰蛋白编码基因在变铅青链霉菌中的高效活性表达,并对其酶学性质进行分析比较。以灰色链霉菌ATCC10137基因组为模板,获得胰蛋白酶编码基因sprT并克隆至表达质粒pIJ86,成功构建了重组链霉菌工程菌TK24/pIJ86-sprT。以R2YE和SELF为发酵培养基,最高酶活分别达9.21 U/mL和8.61 U/mL。酶学性质分析表明,和牛胰蛋白酶(BT)相比,重组链霉菌胰蛋白酶(rSGT)的耐酸能力强,具有较广的pH;且rSGT对酰胺键具有更高的特异性;此外,Zn2+和有机溶剂分别对rSGT的酯酶活力和酰胺酶活力具有促进作用;本研究结果为rSGT的性质改造以及工业应用提供了依据。
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