利用紫外吸收光谱, 荧光光谱和同步荧光技术研究了牛血清白蛋白和杀鼠剂溴鼠灵的相互作用。 结果表明溴鼠灵对牛血清白蛋白的内源荧光有较强的猝灭作用, 两者形成了新的复合物, 属于静态荧光猝灭, 并且伴随着分子内的非辐射能量转移。 通过双倒数及双对数曲线计算了不同温度下的猝灭速率常数KSV, 结合位点数n, 结合常数KA, 并根据相对应的热力学参数判断二者之间主要为疏水作用力。 依据Frster非辐射能量转移理论求出了溴鼠灵和蛋白质间的结合距离r, 确定了溴鼠灵在蛋白质上的结合位置。 在20和30 ℃时r分别为2.84和2.87 nm。 同步荧光光谱显示, 与溴鼠灵作用后BSA分子的二级结构发生了改变。 初步探讨了二者的结合模式与作用机制： 溴鼠灵分子通过静电引力靠近蛋白质的疏水腔, 并以疏水作用力与疏水腔中的氨基酸残基发生相互作用, 导致色氨酸残基微环境极性变化。 其结果不但阻止了酪氨酸残基与色氨酸残基间的能量转移, 而且使色氨酸残基与溴鼠灵分子间产生非辐射能量转移, 从而猝灭BSA的内源荧光。