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以PET30a为载体构建的表达拟南芥热激因子AtHsfA1a的大肠杆菌E coli M15(pET30a/His6-AtHsfA1a)为实验材料,以IPTG诱导6×His融合蛋白的表达并经过Ni2+柱分离纯化AtHsfA1a,再通过SDS-PAGE鉴定表达蛋白和纯化蛋白.结果显示,AtHsfA1a蛋白在在PET原核表达系统中能够有效表达,并能通过亲和层析获得纯化的AtHsfA1a蛋白.研究结果为揭示拟南芥热激因子AtHsfA1a的作用机理奠定基础.