蚕蛹蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽抑制机理研究

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以纯化得到的两条具有ACE抑制活性的肽(P1和P2)为基础,通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDITOFMS)确定P1、P2的氨基酸序列,并采用固相合成法合成,随后对它们的抑制动力学进行研究,最后用svbyl软件分别将其与ACE进行分子对接。结果表明:P1的氨基酸序列为Gb—Asn—Pro—Trp—Met(IC。值为12.61μg/mL),为非竞争性抑制肽,抑制常数Ki,1=0.037mmolfL;P2的氨基酸序列为Asn-Arg-Tyr-Leu-Arg(IC,0值为14.68μg/mL),为竞
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