【摘 要】
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采用简单的两步法-离子交换层析和疏水层析法，对Candida sp．99-125脂肪酶进行了纯化，比活提高了10．0倍，达到27200U／mg，回收率为35．5％．SDS-PAGE电泳分析显示该酶的分子量约为38kDa．酶学性
【机 构】
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北京化工大学生命科学与技术学院、北京市生物加工过程重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目(编号:20576013;20325622);国家重点基础研究发展规划(973)基金资助项目(编号:2003CB716002);国家“十五”科技攻关基金资助项目(编号:2004BA411B05)
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采用简单的两步法-离子交换层析和疏水层析法，对Candida sp．99-125脂肪酶进行了纯化，比活提高了10．0倍，达到27200U／mg，回收率为35．5％．SDS-PAGE电泳分析显示该酶的分子量约为38kDa．酶学性质研究表明，该酶最适反应温度为40℃，最适反应pH值为8．5，在室温下具有良好的稳定性．钙离子和Tween80能够促进提高脂肪酶的活性，而铁离子、铜离子和SDS对其有明显的抑制作用．
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