【摘 要】
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对米曲霉HDF-7所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE电泳测定其相对分子质量约为30 KDa。该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH
【机 构】
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黑龙江大学生命科学学院,黑龙江大学微生物黑龙江省重点实验室
【基金项目】
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黑龙江省科技攻关重大项目（GA07B401-6）, 功能微生物选育及其产物应用研究创新团队（Hdtd2010-17）
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对米曲霉HDF-7所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE电泳测定其相对分子质量约为30 KDa。该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH值为7.0,该酶在20℃时具有良好的热稳定性,在pH6.0~8.0的条件下酶是相对稳定的,Mn2＋对该蛋白酶有明显的激活作用,Cu2＋对该蛋白酶有强烈的抑制作用,Km值为78μg/mL,最大反应速度Vmax为6.29μg/min。
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