【摘 要】
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N-糖基化是真核生物蛋白质最重要的翻译后修饰之一。以Armillariella tabescensβ-甘露聚糖酶Man47为研究对象,利用计算化学对A.tabescensβ-甘露聚糖酶Man47进行理性设计,经
【机 构】
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暨南大学生物工程学系; 广东省生物工程药物重点实验室; 暨南大学生物医药研究院; 基因工程药物国家工程研究中心;
【基金项目】
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国家“863”计划资助项目(2013AA102801)
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N-糖基化是真核生物蛋白质最重要的翻译后修饰之一。以Armillariella tabescensβ-甘露聚糖酶Man47为研究对象,利用计算化学对A.tabescensβ-甘露聚糖酶Man47进行理性设计,经过分子对接、二级结构分析和糖基化的可行性分析后,构建具有EAS(enhanced aromatic sequence)序列的突变体g-123作为N-糖基化的突变位点。将其整合到毕赤酵母表达载体SMD1168上,通过电转化得到重组转化子。最后对突变体g-123的温度稳定性、酸碱稳定性、胃蛋白酶和胰蛋白酶抗性进行分析。结果表明:糖基化A.tabescensβ-甘露聚糖酶Man47突变体g-123与野生型相比,其热稳定性、酸碱稳定性、蛋白酶抗性均得到不同程度的改善。
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