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目的PTD-SOD是含有PTD和SOD的融合蛋白,前人的研究表明它能跨膜进入细胞,具有比SOD更高的生物利用率。但至今为止的表达都是在大肠杆菌中完成的,得到的是没有活性的包涵体。本文将人工合成的PTD-SOD全基因插入含有AOX1基因启动子和分泌信号肽序列的毕赤酵母表达载体pPICZα中,重组载体转化进入毕赤酵母。结果表明,经甲醇诱导,配合蛋白PTD-SOD成功得到分泌表达,表达量随诱导时间的延长而递增,诱导8d后活力达到最高,值为301.48U·mL^-1。由于本文构建的毕赤酵母表达系统表达的