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棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii)固氮酶钼铁蛋白的紫外CD谱在205—235 nm 出现由峰位分别为208 和222 nm 的双负峰组成的负槽;经邻菲口罗啉在厌氧或有氧环境中处理后,在222 nm 的负峰随该蛋白中P-cluster 和FeMoco 含量的降低而减少。在分别由Na2MoO4、Na2S、二硫苏糖醇和高柠檬酸铁或柠檬酸铁组成的重组液重组后,上述两种处理蛋白在222 nm 的负峰又随其P-cluster和FeMoco含量的恢复而恢复。表明,钼铁蛋白的金属原子簇与蛋白质构象