人血清蛋白与两种天然抗癌有效成分的相互作用

来源 :延边医学院学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:shizelinli
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本文应用平衡透析法在pH7.4,振动频率为140~160次/min,25℃恒温条件下,研究了喜树碱和秋水仙碱两种天然抗癌有效成分与人血清蛋白的相互作用.实验结果表明,喜树碱和秋水仙碱均能透过Viskisg纤维素膜.秋水仙碱与人血清蛋白二者的浓度均为1×10~(-5)~5×10~(-5)mol/L时,其结合率几乎为零,而喜树碱与人血清蛋白则有较强的结合力;当喜树碱的浓度为1×10~(-5)~2×10~(-5)mol/L,人血清蛋白浓度条5×10~(-6)~1×10~(-4)mol/L时,结合常数为9.58×10~4mol~(-1),并且喜树碱在人血清蛋白分子上有唯一的结合部位,经荧光光法测知,该结合部位在人血清蛋白分子的U部位. In this paper, the interaction between camptothecin and colchicine, the two natural anti-cancer active ingredients, and human serum albumin was studied by equilibrium dialysis at pH7.4, vibrational frequency of 140-160 beats / min and constant temperature of 25 ℃. The results showed that both camptothecin and colchicine could permeate Viskisg cellulose membrane.The concentrations of both colchicine and human serum protein were all from 1 × 10 -5 to 5 × 10 -5, mol / L, the binding rate was almost zero, while the camptothecin and human serum protein had a stronger binding force; when the concentration of camptothecin was 1 × 10 -5 ~ 2 × 10 ~ The binding constant was 9.58 × 10 ~ 4 mol ~ (-1) when the concentration of human serum protein was 5 × 10 -6 ~ 1 × 10 -4 mol / Alkali has the only binding site on the human serum protein molecule, which is detected by fluorescence spectroscopy at the U site of the human serum protein molecule.
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