采用饱和突变提高谷氨酰胺酶的热稳定性

来源 :食品与发酵工业 | 被引量 : 0次 | 上传用户：zzy705664916

【摘要】

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为提高谷氨酰胺酶(glutaminase,EC 3. 5. 1. 2)的热稳定性,利用Discovery studio 2017对 Bacillus subtilis 谷氨酰胺酶(YbgJ)中具有不利相互作用的49个氨基酸进行虚拟突变,

【作者】

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陈笑李江华刘松堵国成

【机构】

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江南大学生物工程学院,工业生物技术教育部重点实验室（江南大学）

【出处】

：

食品与发酵工业

【发表日期】

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2019年5期

【关键词】

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谷氨酰胺酶热稳定性饱和突变不利相互作用氢键

【基金项目】

：

国家自然基金面上项目(31771913);江苏省重点研发计划社会发展项目(BE2016629)

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为提高谷氨酰胺酶(glutaminase,EC 3. 5. 1. 2)的热稳定性,利用Discovery studio 2017对 Bacillus subtilis 谷氨酰胺酶(YbgJ)中具有不利相互作用的49个氨基酸进行虚拟突变,确定了影响酶热稳定性的关键氨基酸位点E3、E55、D213。对上述3个位点分别进行饱和突变,筛选得到55 ℃半衰期( t 1/2 )较野生酶分别提高58%、69%和41%的突变体E3C、E55F和D213T。构建复合突变体E3C/E55F/D213T、E3C/E55F、E3

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