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目的：获得具有生物活性的抗酸性同功铁蛋白（AIF）单链抗体（seFv）。方法：将AIF4c9 scFv基因亚克隆于原核表达载体pPOW3，构建重组表达质粒pPOW4c9，电转化大肠杆菌DHSα，以温度诱导重组抗AIF scFv表达，经镍螯合层析柱纯化后，用ELISA和Westem blot检测表达蛋白与AIF的结合特性。结果：抗AIF scFv抗体在大肠杆菌中获得可溶性表达，亲和力常数KD为3．18×10^-1moL／L；纯化后的可溶性AIF scFv含量约为1．6mg／L。重组蛋白能特异识别A