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从原料乳中分离获得一株荧光假单胞菌Rm12，该菌株分泌的胞外蛋白酶具有很强的耐热性，其发酵上清液经过硫酸铵沉淀、阴离子层析、疏水层析和分子排阻层析纯化得到SDS—PAGE均-蛋白酶，经鉴定确认该酶是一种新的金属蛋白酶，命名为Ht12，对Ht12的基本特性和热稳定性进行了研究．结果表明，此蛋白酶分子量为45000，含有较高的脯氨酸和二硫键，N末端氨基酸残基序列为MsKVKDKAIVsAAQAs，Mn^2＋对蛋白酶活力有促进作用．该蛋白酶具有较高的热稳定性，于160℃加热20S，保留活力3．8％．