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将构建的可溶性ＳＣＦ表达质粒ＰＢＶ－ＳＣＦ转化到大肠杆菌ＤＨ５α中进行非溶合蛋白表达，经克隆筛选出高效表达菌株表达量在２０％左右，大量扩增后经包涵体提取，液相层析技术纯化，得到纯度为９０％以上的ｒｈ－ＳＣＦ制品，对其等电点和Ｎ端氨基酸进行分析，证实具有天然ＳＣＦ特性，生物活性检测表明该表达产物比活性为６．６×１０＾５Ｕ／ｍｇ，同时可以协同ＧＭ－ＣＳＦ促进人骨髓中ＣＦＵ－ＧＭ增殖，重组人可溶性ＳＣＦ