【摘 要】
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首先获得了野生型的蛋白酶K表达菌株,然后通过软件预测得到了对其热稳定性具有潜在影响的3个氨基酸残基位点,对其进行了点突变,分别在毕赤酵母(Pichia pastoris)GS115中进行了分泌表达,通过筛选获得了1个热稳定性提高了30%,比活性提高约50%的蛋白酶K突变体pPicZαA-PK108.这对蛋白酶K在工业上的应用起到了一定的促进作用,可以减少蛋白酶K在洗涤剂、食品加工中的用量,降低生产成本;此外,也可提高污水中病毒的灭活效率,减少环境污染.
【机 构】
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湖北省生物农药工程研究中心,武汉 430064
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首先获得了野生型的蛋白酶K表达菌株,然后通过软件预测得到了对其热稳定性具有潜在影响的3个氨基酸残基位点,对其进行了点突变,分别在毕赤酵母(Pichia pastoris)GS115中进行了分泌表达,通过筛选获得了1个热稳定性提高了30%,比活性提高约50%的蛋白酶K突变体pPicZαA-PK108.这对蛋白酶K在工业上的应用起到了一定的促进作用,可以减少蛋白酶K在洗涤剂、食品加工中的用量,降低生产成本;此外,也可提高污水中病毒的灭活效率,减少环境污染.
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