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为进一步研究谷氧还蛋白1（Grx1）的生物学功能及作用机制，将已构建的pRSETA—Grx1融合蛋白表达载体在大肠杆菌BL21（DE3）菌株中表达，并优化表达条件，用SDS-PAGE和凝胶影像分析．结果表明，当茵体密度OD600为1．0时开始诱导，加入终浓度0．5mmol／L IPTG，37℃，110±5r／min振荡培养5h，重组蛋白为可溶性，表达量达30％以上．用Ni—NTA树脂亲和层析纯化重组蛋白，获得蛋白质纯度达90％以上；western印迹结果表明，该蛋白具有免疫活性；MTT结果显示，