【摘 要】
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1982年Prusiner报道从感染动物脑中提取出感染的蛋白质,首次提出“蛋白质感染颗粒”的假设, 认为疯牛病与人的神经退化退行性改变都是由一种缺乏核酸的病原体,即蛋白质所引起
【机 构】
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南昌大学第一附属医院内分泌科,南昌,330006
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1982年Prusiner报道从感染动物脑中提取出感染的蛋白质,首次提出“蛋白质感染颗粒”的假设, 认为疯牛病与人的神经退化退行性改变都是由一种缺乏核酸的病原体,即蛋白质所引起的,称之为“朊蛋白”,又称朊病毒,朊毒体[1].PrPc是富含α-螺旋结构的水溶性蛋白质,能被蛋白酶水解,其生物学功能目前还不十分明确. 与 PrPc 不同, PrPsc富含β片段,显示出对蛋白酶消化的部分抗性. 如果翻译后修饰将PrPc转化成蛋白酶抗性构象异构体PrPsc,不断积聚在脑组织中,可引起神经细胞退行性改变,称为朊蛋白病. 然而,PrPsc的积累并不总是伴随着朊病毒感染, 在没有蛋白酶抗性PrPsc的情况下也可以达到高滴度的朊病毒感染性.有研究表明PrPc的β2-α2环的微妙结构变化影响PrPsc对蛋白酶的敏感性,但不影响朊病毒复制和感染性[2]. 朊病毒的种间传播通常受物种或传播屏障的限制,PrPc与不同PrPsc菌株之间的相互约束作用反而可能导致某些PrPsc (亚)群体被选择用于跨物种传播, 甚至产生突变样事件[3].本文就朊蛋白的生理功能、 朊蛋白病及其对机体各系统作用作一综述如下.
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