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囊尾蚴膜联蛋白32在大肠杆菌中的表达及纯化

来源 :生物工程学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：zhujunhong778

【摘 要】

：

在已获得的囊尾蚴膜联蛋白(Annexin)32 cDNA的基础上,以PCR的方法在cDNA两端加上酶切位点,插入原核表达载体pJLA-503,热诱导表达后,外源蛋白大部分以可溶形式表达,表达量占菌

【作 者】

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郭瀛军 吴丹 颜宏利 孙树汉 

【机 构】

：

第二军医大学医学遗传学教研室

【出 处】

：

生物工程学报

【发表日期】

：

2001年5期

【关键词】

：

膜联蛋白 基因表达 分离纯化 大肠杆菌 囊尾蚴 寄生虫 Annexin  gene expression  isolation and purification 

【基金项目】

：

国家高技术研究发展计划(863计划)

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在已获得的囊尾蚴膜联蛋白(Annexin)32 cDNA的基础上,以PCR的方法在cDNA两端加上酶切位点,插入原核表达载体pJLA-503,热诱导表达后,外源蛋白大部分以可溶形式表达,表达量占菌体总蛋白的35%.经(NH4)2SO4分级沉淀、DEAE阴离子交换层析及Sephacry1 S-200凝胶过滤层析得到电泳单一条带,Western blot及抗凝血实验证明表达产物是有生物活性的.

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