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目的构建志贺样毒素1B亚单位（Stx1B）的原核表达载体，获取高纯度的Stx1B重组蛋白。方法用PCR法扩增Stx1B，通过基因重组技术克隆入原核表达载体pGEX4T-2，将该重组质粒转化E．col iBL21，IPTG诱导表达，Glutathione Sepharose 4B亲和层析柱纯化重组蛋白，进行SDS-PAGE电泳分析及Western blot检测。结果重组质粒经诱导后表达分子量为34kD的重组蛋白，Western blot检测显示特异性条带，亲和层析柱纯化后得到重组蛋白的纯度在90％左右。结论