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目的 构建重组DT/bFGF融合蛋白表达载体，制备高纯度的DLF融合毒素。方法 PCR扩增DT389和bFGF的编码DNA序列，经酶切和连接，克隆至表达载体pET-30a，转化E．coli BL21（DE3），鉴定阳性克隆菌落，经IPTG诱导表达融合蛋白DLF，镍离子螯合层析纯化，用Western blot分析其抗原性。结果 测序表明，插入片段可编码含545个氨基酸残基的融合蛋白DLF。SDS—PAGE分析表明，该融合蛋白可在大肠杆菌中表达，其表达量约占菌体总蛋白的20％，表达形式主要为包涵体。纯化后纯度