【摘 要】
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将肠膜明串珠菌ATCC8293中乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)基因ldh克隆至载体pETDuet^TM-1,构建重组表达载体pETldh(6394 bp)并转化到Escherichia coli BL21(DE3)中实
【机 构】
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浙江科技学院生物与化学工程学院,韩国忠北大学食品科学与工程专业
【基金项目】
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浙江省重点研发计划项目(2019C02089),浙江省自然科学基金青年科学基金项目(LQ18C200002)
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将肠膜明串珠菌ATCC8293中乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)基因ldh克隆至载体pETDuet^TM-1,构建重组表达载体pETldh(6394 bp)并转化到Escherichia coli BL21(DE3)中实现表达。经Ni-NTA柱亲和层析得到较纯的重组LDH,进行酶学性质研究。结果表明,LDH的蛋白分子质量为37 kDa,最适pH值为7.0,温度40℃。在最适酶活力测定条件下,LDH比活力为67.45 U/mg,也证实该酶是转化丙酮酸为D-乳酸的D-LDH。此
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