【摘 要】
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通过硫酸铵分级沉淀、疏水层析及阴离子交换层析等三步,有效地从一菌株NO.2262中纯化了N-氨甲酰基-D-氨基酸酰胺水解酶.结果表明,酶活性回收约20%,纯化了8.4倍.天然PAGE与SDS
【机 构】
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山西大学生物工程中心,太原,030006山西省生物研究所,太原,030006;
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通过硫酸铵分级沉淀、疏水层析及阴离子交换层析等三步,有效地从一菌株NO.2262中纯化了N-氨甲酰基-D-氨基酸酰胺水解酶.结果表明,酶活性回收约20%,纯化了8.4倍.天然PAGE与SDS-PAGE分析表明,该酶分子为同源四聚体,单体分子量约为35kD.酶催化反应的最适pH为7.7～8.0,最适温度为45℃.以N-氨甲酰-DL-丙氨酸为底物时,Km=1.3×10-3mol/L,Vmax=0.33 mol/min.二价金属离子Ni2+有激活作用,Zn2+有明显的抑制作用,而Co2+对酶活无影响.该酶N-末端8个氨基酸残基依次为TRQKILAF.rn
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