【摘 要】
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筛选获得肿瘤特异性释放封闭肽的高亲和力新型融合蛋白pro-SIRPα并对其体外活性进行了研究。首先利用噬菌体表面展示肽库筛选能与信号调节蛋白SIRPα-cv1活性区结合的短肽,
【机 构】
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第二军医大学肿瘤研究所,抗体药物与靶向治疗国家重点实验室,
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筛选获得肿瘤特异性释放封闭肽的高亲和力新型融合蛋白pro-SIRPα并对其体外活性进行了研究。首先利用噬菌体表面展示肽库筛选能与信号调节蛋白SIRPα-cv1活性区结合的短肽,并以含有尿激酶(uPA)酶切位点的linker将其连接在SIRPα-cv1融合蛋白的氨基末端,构建完整的pro-SIRPα。通过竞争ELISA实验验证pro-SIRPα前端封闭肽具有封闭效应。由于氨基端封闭肽的存在,pro-SIRPα与CD47的结合能力显著下降。而肿瘤微环境中富含uPA,可水解pro-SIRPα氨基末端的linker,使得封闭肽解离并暴露出的完整SIRPα-cv1,恢复与CD47的结合能力。因此,pro-SIRPα可特异性作用于肿瘤细胞,减少了与正常血液系统细胞的非特异性结合,降低了毒性以及可能引起的抗原沉默(antigen sink effect)现象。我们的体外实验还证实,与单独应用抗EGFR-IgG1单抗相比,pro-SIRPα与抗EGFR-IgG1单抗联用可显著增强巨噬细胞对A431肿瘤细胞的吞噬作用。pro-SIRPα的研制可能为肿瘤靶向治疗提供新的策略。
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