β-琼脂糖酶(AgaA7)在大肠杆菌中的表达、纯化及酶学性质研究

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为研究重组β-琼脂糖酶(AgaA7)基因的表达产物及其酶学性质,根据GeneBank中β-琼脂糖酶(AgaA7)基因的编码序列合成此基因后,将其克隆到表达载体pET-22b(+)中,并在大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达.纯化后的表达产物经SDS-PAGE检测其相对分子质量并测定其酶学性质.结果表明:重组酶的相对分子质量为~5.0×10^4,与预期相符.此酶最适反应pH是7.0,在pH58的缓冲液中最稳定;最适反应温度为50℃,在低于50℃时比较稳定.Na^+,K^+,Ca^2+,Mg^2+对
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