意蜂工蜂酸性磷酸酶的纯化及其酶学特性

来源 :昆虫学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：laoniuge

【摘要】

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从意蜂Apis mellifera工蜂体内分离提纯酸性磷酸酶(ACPase,EC3.1.3.2),并对其性质进行了研究.将工蜂酸性磷酸酶的初提物经分段盐析、DEAE-Sepharose FF离子交换层析及Sephdex

【作者】

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江琰刘克武雷远成宋贤丽

【机构】

：

贵州科学院,四川大学生命科学学院

【出处】

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昆虫学报

【发表日期】

：

2004年3期

【关键词】

：

意蜂工蜂酸性磷酸酶分离纯化性质 Apis melliferaacid phosphatase isolation and purification pro

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从意蜂Apis mellifera工蜂体内分离提纯酸性磷酸酶(ACPase,EC3.1.3.2),并对其性质进行了研究.将工蜂酸性磷酸酶的初提物经分段盐析、DEAE-Sepharose FF离子交换层析及Sephdex G-200凝胶过滤等纯化步骤,得到经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酶液.提纯倍数为77.24,酶液比活力为16.22 U/mg(对硝基苯磷酸二钠作底物).利用凝胶过滤法测定酶的相对分子质量为135 kD,SDS-PAGE测定酶的亚基相对分子质量为63.1 kD.酶的等电点为4.46和4

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