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用兔心肌可溶性肌纤维膜和层析分离的腺苷酸环化酶(AC)组分制备人工蛋白脂质体,并观察Mg~(2+)和Ca~(2+)对上述两种蛋白脂质体中AC的影响。结果表明,Mg~(2+)激活AC在可溶性肌纤维膜的蛋白脂质体中有两种不同的亲和常数,分别为0.14mmol/L和1.1mmol/L。其中高亲和常数在AC组分的调节部位,低亲和常数是Mg~(2+)和GTP结合蛋白质的结合部位。Ca~(2+)抑制AC的活性,它的抑制常数为30μmol/L。Mg~(2+)和Ca~(2+)对AC的作用是竞争性的。