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ＧＭＣＳＦ高亲和力受体至少由两条链组成，低亲和力的α链及无结合力活性的β链。本文采用ＲＴＰＣＲ的方法，从ＧＭＣＳＦ依赖细胞株ＴＦ１中克隆了全长的ＧＭＣＳＦＲα链ｃＤＮＡ（包括信号肽部分），经酶切及全基因测序鉴定，并分别在原核及真核细胞表达系统中表达。在大肠杆菌中ＧＭＣＳＦＲα以ＧＳＴ融合蛋白形式表达，谷胱甘肽Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ亲和层析纯化融合蛋白。ＧＳＴＣＳＦＲαＣ无受体活性，推测主要与缺乏翻译后修饰有关。将全基因克隆入真核表达载体ｐＳＶＬ中，转染ＣＯＳ７细胞瞬时表达以重建ＧＭＣＳ