【摘 要】
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目的: 克隆及表达猪链球菌2型(S.suis 2)人源分离株Habb截短溶菌酶释放蛋白(MRP)基因.方法: 根据S.suis 2 mrp基因的序列设计引物, 克隆和分析江苏海安患者分离株Habb截短mrp
【机 构】
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南京军区军事医学研究所,南京农业大学动物医学院
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目的: 克隆及表达猪链球菌2型(S.suis 2)人源分离株Habb截短溶菌酶释放蛋白(MRP)基因.方法: 根据S.suis 2 mrp基因的序列设计引物, 克隆和分析江苏海安患者分离株Habb截短mrp基因(tmrp), 构建原核表达质粒pGEX4T-2-mrp.在大肠杆菌中诱导带有谷胱甘肽转移酶(GST)标签的融合蛋白tMRP-GST表达;经亲和层析法纯化后, 用凝血酶酶切去除重组蛋白中的GST, 制备纯化的截短MRP(tMRP)抗原.用Western blot检测重组抗原的活性.结果: 序列分析表明, 获得的tmrp基因长957 bp;原核表达的融合蛋白tMRP-GST的相对分子质量(Mr)约61 000;凝血酶处理的tMRP抗原的Mr约为35 000.Western blot分析显示, MRP-GST、 tMRP蛋白均可与MRP多克隆抗血清发生特异性反应.结论: 成功地克隆人源分离株Habb截短的mrp基因, 并在原核系统实现高效表达, 制备的纯化抗原tMRP具有良好的抗原性, 为开展相关免疫学研究奠定了基础.
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