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以对硝基苯磷酸为底物检测酶活性，通过20％～60％硫酸铵分部、DEAE-葡聚糖A25、羟基磷灰石、伴刀豆球蛋白-琼脂糖4B柱层析，从木豆萌发的种子中纯化到一个同工酶APaseⅡ，酶最终纯化倍数为247倍，比活力达51．8U／mg蛋白。非变性PAGE和SDS-PAGE表明所纯化的酶已经达到电泳纯，是一个分子量为33．1kDa的单体蛋白。APⅡ的最适pH为5．0，最适温度为35℃，在pH3．5～7以及55℃以下稳定。该酶对焦磷酸有最大活性，受K^＋和Mg^2＋激活，受Fe^2＋，Mn62＋，Mo7O246-，