论文部分内容阅读
以对硝基苯磷酸为底物检测酶活性,通过20%~60%硫酸铵分部、DEAE-葡聚糖A25、羟基磷灰石、伴刀豆球蛋白-琼脂糖4B柱层析,从木豆萌发的种子中纯化到一个同工酶APaseⅡ,酶最终纯化倍数为247倍,比活力达51.8U/mg蛋白。非变性PAGE和SDS-PAGE表明所纯化的酶已经达到电泳纯,是一个分子量为33.1kDa的单体蛋白。APⅡ的最适pH为5.0,最适温度为35℃,在pH3.5~7以及55℃以下稳定。该酶对焦磷酸有最大活性,受K^+和Mg^2+激活,受Fe^2+,Mn62+,Mo7O246-,