【摘 要】
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研究了预热处理对大豆分离蛋白（SPI）水解多肽溶液稳定性的影响.采用浊度法监测聚集过程,结果表明预热处理后的SPI蛋白在水解过程的聚集速率明显升高,但过度的热处理不利于酶促
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研究了预热处理对大豆分离蛋白（SPI）水解多肽溶液稳定性的影响.采用浊度法监测聚集过程,结果表明预热处理后的SPI蛋白在水解过程的聚集速率明显升高,但过度的热处理不利于酶促聚集速率进一步提高.采用差示扫描量热法分析其热力学性质,结果显示11S经90℃热处理解聚并和解聚的7S通过疏水相互作用形成聚集物,聚集物的形成一方面导致水解液浊度的增大,另一方面减少了酶反应位点,不利于酶的作用.
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