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以几丁质为底物，加入基本盐培养基中，诱导球孢白僵菌（Ｂｅａｕｖｅｒｉａ ｂａｓｓｉａｎａ）产生分解昆虫表皮的蛋白酶。诱导物中，蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高，经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性ＩＥＦ电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶９Ｐｒ１）活性的蛋白酶ＢｂＰｒ１。经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ电染后呈单带。ＨＰＬＣ凝胶过滤显示单峰。ＢｂＰｒ１为单体酶，分子量为３３．６ｋＤ左右，ｐＩ为７．４。底物专一性测