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以几丁质为底物,加入基本盐培养基中,诱导球孢白僵菌(Beauveria bassiana)产生分解昆虫表皮的蛋白酶。诱导物中,蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高,经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶9Pr1)活性的蛋白酶BbPr1。经SDS-PAGE电染后呈单带。HPLC凝胶过滤显示单峰。BbPr1为单体酶,分子量为33.6kD左右,pI为7.4。底物专一性测