【摘 要】
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目的获得纯化的双磷酸化His-PZR蛋白。方法本试验采用His-PZR与C-Src重组原核表达载体共同转化E.coliBL21菌株的方法,通过IPTG诱导表达,Ni-NTA纯化及HPLC分离纯化等技术,获得
【机 构】
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广西大学动物科学技术学院,广西人口和计划生育研究中心,广西畜牧研究所,
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目的获得纯化的双磷酸化His-PZR蛋白。方法本试验采用His-PZR与C-Src重组原核表达载体共同转化E.coliBL21菌株的方法,通过IPTG诱导表达,Ni-NTA纯化及HPLC分离纯化等技术,获得双磷酸化的His-PZR蛋白。结果成功表达了His-PZR蛋白,约占全菌体蛋白的8.5%,相对分子质量约为10 000;并分离纯化出双磷酸化的His-PZR蛋白。结论双磷酸化His-PZR蛋白的表达和纯化,为进一步研究His-PZR与SHP蛋白间的作用机制及其在信号转导过程中的功能奠定了基础。
Objective To obtain purified bis-phosphorylated His-PZR protein. Methods The recombinant E. coli BL21 strain was co-transformed with His-PZR and C-Src recombinant prokaryotic expression vector. The double-phosphorylated His-PZR protein was obtained by IPTG induction, purification by Ni-NTA and HPLC separation and purification. Results His-PZR protein was successfully expressed, accounting for about 8.5% of the total bacterial protein with a molecular weight of about 10 000. His-PZR protein was isolated and purified. Conclusion The expression and purification of the bis-phosphorylated His-PZR protein laid the foundation for the further study on the mechanism of action between His-PZR and SHP protein and its function in signal transduction.
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