【摘 要】
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将豌豆的Lhcb2基因亚克隆至原核表达载体pET-3d上, 通过定点突变使其在大肠杆菌BL21 (DE3)中得到高效表达, 其表达量约占大肠杆菌总蛋白的40%, 经纯化后获得电泳纯的Lhcb2蛋
【机 构】
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中国科学院植物研究所光合作用研究中心光合作用基础研究开放实验室
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将豌豆的Lhcb2基因亚克隆至原核表达载体pET-3d上, 通过定点突变使其在大肠杆菌BL21 (DE3)中得到高效表达, 其表达量约占大肠杆菌总蛋白的40%, 经纯化后获得电泳纯的Lhcb2蛋白. 采用改进的液氮/室温冻融的重组方法将纯化的蛋白与色素进行重组, 建立了高效的重组系统. 重组后所获得的LHCB2单体与天然的LHCⅡ单体相比, 其在部分变性胶的电泳行为、低温荧光发射光谱和激发光谱, 以及室温吸收光谱等方面都非常相似, 说明大量表达的Lhcb2蛋白与色素已成功地重组, 并具有与天然LHCⅡ单体相类似的组成和结构.
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