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目的表达梅毒螺旋体(Treponema pal idum, Tp)重组蛋白Tp1038(rTp1038)，鉴定其抗原性，为进一步探讨其在梅毒血清学诊断中的价值奠定基础。方法PCR扩增Tp1038全长基因，构建含6个组氨酸(His)标签的原核表达重组体pET-28a(+)/Tp1038，转化宿主菌 E. coli诱导表达 rTp1038，以 Ni-NTA亲和层析柱纯化蛋白，SDS-PAGE分析蛋白表达形式与纯度，Western blot鉴定rTp1038的抗原性。结果成功构建了表达重组体pET-28a/Tp1038，经诱导宿主菌高效表达了一分子量大约为20 KDa的重组蛋白，以可溶性表达形式为主，纯化蛋白的纯度>98%；Western blot结果显示该纯化蛋白仅能被抗 His单抗和梅毒患者混合血清所特异性识别。结论高效表达了可溶性rTp1038，该重组蛋白有良好的抗原性和特异性。