酸性条件下花生分离蛋白亚基结构的变化规律

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本文通过SDS-PAGE凝胶电泳、Zeta电位、溶解性、内源荧光光谱以及粒径的测定分析,探讨了酸性条件下花生分离蛋白亚基结构的变化规律。电泳分析表明,当p H<3.5时,部分亚基酸解产生约33 ku的新条带,18 ku条带亮度增加。亚基的酸解受时间和离子强度的影响。花生分离蛋白亚基在常温p H 2.5的条件下处理10 min后开始酸解,且随着时间的延长高分子量的亚基逐渐减少;在离子强度0~0.1 mmol/L时酸解程度较大,当离子强度大于0.2 mmol/L时,酸解作用被抑制。进一步研究表明,在p H 2.0~2.5间,花生分离蛋白结构较为伸展,内部基团暴露,溶解性较高,荧光光谱最大吸收波长比中性条件时红移约13 nm;当p H进一步降低时,Zeta电位较低,花生分离蛋白形成大分子量的可溶性聚集体,荧光光谱最大吸收波长蓝移至335.27 nm。
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