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对丙型肝炎病毒（HCV）截短型包膜糖蛋白E2-661基因进行原核表达和纯化。利用PCR法扩增出661bp的截短型HCVE2区基因片段，并将测序正确的E2-661基因克隆入原核表达载体pET28a中，转化大肠杆菌B121（DE3），经IPTG诱导表达后，通过SDS—PAGE和Western—blot对表达产物进行分析和鉴定。结果表明目的蛋白分子量约为35kDa，主要以包涵体形式大量存在。Western-blot结果显示目的蛋白与抗His标签单抗及HCV阳性血清均具有良好的反应原性。并通过镍离子亲和层析方法获