【摘 要】
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分别以还原变性的溶菌酶(Lys)和大肠杆菌(Escherichia coli)中表达的重组人酪氨酸激酶配体(Recombined human Flt3ligand,rhFL)为不同来源的变性蛋白,利用荧光光谱技术分析L-
【机 构】
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内蒙古大学化学化工学院,河北北方学院药学系,西北大学现代分离科学研究所合成及天然功能性分子化学教育部重点实验室陕西省分离科学重点实验室,
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分别以还原变性的溶菌酶(Lys)和大肠杆菌(Escherichia coli)中表达的重组人酪氨酸激酶配体(Recombined human Flt3ligand,rhFL)为不同来源的变性蛋白,利用荧光光谱技术分析L-精氨酸(L-arginine,L-Arg)作为小分子添加剂时,蛋白质折叠液相色谱(PFLC)法对变性蛋白质的复性效果,以及变性蛋白复性过程中的复性效率、荧光强度与蛋白构象变化的规律与关系,为解决包涵体蛋白质难于复性和复性效率低的问题提供可靠的数据.
Respectively, denatured lysozyme (Lys) and Escherichia coli recombinant recombinant human tyrosine kinase ligand (Recombinant human Flt3ligand, rhFL) as a different source of denatured protein, the use of fluorescence spectroscopy analysis of L-refined The refolding effect of denatured protein by PFLC and the renaturation efficiency of renatured protein renaturation, fluorescence intensity and protein Conformational changes of the law and relationship, in order to solve the inclusion body proteins difficult to renature and rendezvous efficiency to provide reliable data.
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