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目的 建立嵌合蛋白sTNFR-IgG Fc的纯化工艺，并对该蛋白的理化和生物活性进行研究。方法 嵌合蛋白sTNFRⅡ-IgG经变性、复性后，用金属螯合层析进行纯化，纯化的蛋白进行配基结合实验和拮抗TNF活性检测。结果 该嵌合蛋白的纯度大于95％，在体外能够二聚化，保留了sTNFRⅡ对的结合特性，同单体sTNFRⅡ相比，对hTNFa的拮抗活性明显提高。结论 为进一步研究奠定了基础。