少根根霉发酵液纤溶酶的分离纯化及部分性质鉴定

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以产纤溶酶的根霉菌8B进行发酵,发酵液通过蒸发浓缩、(NH4)2SO4分级沉淀、透析除盐、DEAE阴离子交换纤维素层析、Sephadex G-75凝胶过滤层析对该酶进行纯化,纯化浓缩后酶液活力达到3978.5U/mL。结果表明,该纤溶酶在-18~37℃,pH5~7时性质稳定。该酶即能直接分解纤维蛋白,又能激活血纤维蛋白溶酶原,间接分解纤维蛋白。对家兔血栓的溶解实验表明,8B纤溶酶6h对血栓的溶解率达到52.4%,并且对兔血细胞没有明显损伤,在体外是安全有效的。
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