【摘 要】
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目的:制备人S100A6-GST融合蛋白,为研究人S100A6((hS100A6)蛋白的功能奠定基础。方法:从pHAHA-hS100A6中双酶切获取hS100A6基因,亚克隆至原核表达载体pGST-moluc,构建pGST-mo
【机 构】
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重庆医科大学生物医学工程系,美国芝加哥大学医学中心分子肿瘤研究室
【基金项目】
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国家自然科学基金(30340039);2003年教育部“春晖计划”科研启动经费资助项目;2004年重庆市留学回国人员启动基金。
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目的:制备人S100A6-GST融合蛋白,为研究人S100A6((hS100A6)蛋白的功能奠定基础。方法:从pHAHA-hS100A6中双酶切获取hS100A6基因,亚克隆至原核表达载体pGST-moluc,构建pGST-moluc-hS100A6,转化BL21后,IPTG诱导重组菌表达hS100A6蛋白,SDS-PAGE及WesternBlot鉴定表达产物,Glutathion-Sepharose4B球珠分离纯化。结果:重组菌株表达出与理论预测值相符的一个约36ku的hS100A6融合蛋白,纯化后的融合蛋白的产量为3mg/L菌液,纯度约92%。结论:成功构建了hS100A6-GST原核表达质粒,在大肠杆菌中表达纯化后得到较高浓度的hS100A6-GST融合蛋白,为hS100A6蛋白功能的研究打下了基础。
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