为考察不同提取方法对糙刺参体壁胶原蛋白分子结构和理化性质的影响，该研究以糙刺参体壁为研究对象，分别提取酸溶性胶原蛋白（acid-soluble collagen， ASC）、酶溶性胶原蛋白（pepsin-solubilized collagen， PSC）、超声辅助酸溶性胶原蛋白（ultrasound-assisted extraction of acid-soluble collagen， UASC）和超声辅助酶溶性胶原蛋白（ultrasound-assisted extraction of pepsin-solubilized collagen， UPSC），比较分析不同提取方法的提取率、SDS-PAGE、紫外光谱、红外光谱、热稳定性及圆二色光谱数据。结果显示，UPSC提取率最高，为18.70%，ASC提取率仅为0.15%，未用于后续研究；SDS-PAGE结果表明，PSC、UPSC、UASC的亚基组成均为(α1)2α2；红外光谱显示，3种胶原蛋白均存在酰胺A、B、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ带，均保持了胶原蛋白三螺旋结构的完整性，经超声处理后，α螺旋含量降低，β折叠和β转角含量增加；PSC、UPSC、UASC的热变性温度分别为21.3、25.9、27.0 ℃；圆二色光谱和紫外光谱表明，3种胶原蛋白均符合Ⅰ型胶原蛋白的典型结构特征。综上，可初步判断糙刺参体壁胶原蛋白为Ⅰ型胶原蛋白，超声波辅助提取未破坏胶原蛋白的三螺旋结构，且能促进胶原蛋白的提取。研究结果可为糙刺参体壁胶原蛋白的后续开发利用提供基础数据。