【摘 要】
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用已构建好的重组表达载体pET30-IL2转化BL-21 E.coli,挑取单克隆,利用诱导剂IPTG诱导表达;通过改变诱导剂的浓度、诱导的时间来摸索最佳诱导条件,在最佳诱导条件下大量表达,
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用已构建好的重组表达载体pET30-IL2转化BL-21 E.coli,挑取单克隆,利用诱导剂IPTG诱导表达;通过改变诱导剂的浓度、诱导的时间来摸索最佳诱导条件,在最佳诱导条件下大量表达,并利用镍层析柱纯化重组蛋白,用MTS法测定其生物学活性.结果表明,表达产物经SDS-PAGE分析,表达出25 ku的融合蛋白,表达产物主要以包涵体的形式存在,最佳的诱导剂浓度为0.1 mM,最佳的诱导时间为4h;对表达产物的包涵体处理后,用镍琼脂糖凝胶FF纯化,所得蛋白的纯度约在90％以上.通过透析除去部分尿素,复性后
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