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目的分离淋球菌外膜蛋白IB,进而研究其结构、功能及遗传性.方法用十六烷基溴化铵粗提外膜蛋白IB,两性表面活性剂(N-十四烷基-N,N-二甲基-3-氨-1-丙烷磺酸盐(Z314)萃取后行DEAE-Sepharose CL-6B离子交换层析.间接ELISA法检测其活性和特异性.结果SDS-PAGE电泳显示纯化后外膜蛋白IB为单一蛋白区带,分子量为36.3 kD,可见先扫描纯度为98.5%.间接ELISA证实其抗原性良好、特异性较强.结论纯化外膜蛋白IB可用于淋球菌研究.