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通过对耐热碱性磷酸酯酶TAPND27活性位点S（69）两侧的E（68）和S（70）的定点突变，得到了3个突变子E68S、S70A和E68SS70A。在蛋白纯化的基础上测定了3个变体的一些酶学性质，与TAPND27相比，E68S的比活力上升了8倍，Tm下降了3℃，最适反应温度上升了20℃；S70A的比活力上升了1部，Tm下降了2℃，最适反应温度上升了5℃；E68SS70A的比活力下降了50%，Tm下降了19℃，最适反应温度上升了5℃。说明活性位点S（69）两侧的氨基酸残基不仅和酶蛋白的催化能力，而且与酶的热稳定性和亲热性有很大的关系。为提高该酶的比活力和研究其热稳定性及亲热性提供了突变方向。