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目的：建立一种简单、稳定、高效分离纯化ABL酪氨酸激酶及其突变体ABLT315I的方法。方法 abl及其定点突变基因插入pET－28a载体后，与pGEX6P－1－ptp－1b共同转化入大肠杆菌BL21感受态细胞中进行培养，加入异丙基硫代－β－D半乳糖苷（IPTG）诱导ABL酪氨酸激酶及其突变体的表达，亲和层析和凝胶过滤层析纯化蛋白，SDS－PAGE分析蛋白纯度与相对分子量，BCA法测定蛋白浓度，ATP／NADH偶联法测定蛋白激酶活性。结果 SDS－PAGE显示ABL及ABLT315I蛋白具有很高的纯度，并且其浓度分别达到28 mg／L（ LB菌液）和20 mg／L（ LB菌液）。2种目的蛋白在体外均测得了很好的酪氨酸激酶活性。结论本研究成功建立了一种稳定、简单高效的ABL蛋白及其突变体的分离纯化方法，为后续蛋白进行高通量药物筛选和结构分析建立良好的基础。