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[目的]对水稻SDG711蛋白C末端进行原核表达，并制备其多克隆抗体。[方法]选取水稻SDG711蛋白抗原决定簇较密集的C末端进行原核表达，通过构建原核表达载体pET28a-711C，转化EcoliBL21（DE3）感受态细胞，IPTG诱导表达融合蛋白后进行纯化，再以纯化的融合蛋白为抗原免疫新西兰白兔，制备多克隆抗体，并对其进行Western—blot分析。[结果]试验制备的多克隆抗体能有效地检测抗原的表达。[结论]该研究为进一步深入研究SDG711蛋白的功能奠定了基础。