论文部分内容阅读
从鹅绒藤(Cynanchum chinese R.Br.)茎干乳汁中用凝胶层析,离子交换层析纯化蛋白酶.经SDS-PAGE、IEF鉴定,为均一条带.分子质量18ku;pI 6.7;作用最适pH 7.0,最适温度范围60~80℃.对Hb A-β链水解的Km值为1.59×10-6mol/L.巯基酶抑制剂、保护剂实验提示该酶为巯基蛋白酶.用五肽胃泌素做底物,通过分配层析分离并用DABITC/PITC双偶合法对肽斑片段测序的结果表明,该蛋白酶的水解位点特异性较低.结论:该酶是一种活性较强的巯基蛋白酶.